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西北师范大学生命科学学院《生物化学》2022考研自命题科目考试大纲

西北师范大学 2021-07-29 14:04:48

《生物化学》考试大纲

一、参考书目

朱圣庚 徐长法主编,《生物化学》,高等教育出版社(第四版),2017年。

二、主要涉及题型、分值及考试时间

(一)题型:名词解释、选择题、判断题、填空题、问答题、论述题。

(二)分值:满分100分。

(三)考试时间:120分钟。

三、考试大纲

第1章 氨基酸、肽和蛋白质

考核要点:

氨基酸的结构、酸碱性质及氨基酸的化学反应,氨基酸的光学活性;氨基酸混合物分析分离的原理及技术。肽的结构、蛋白质的一级结构及其测定方法。

主要考核内容:

1. 氨基酸—蛋白质的单体亚基

蛋白质的水解;α-氨基酸的一般结构

2. 氨基酸的分类

常见的蛋白质氨基酸;不常见的蛋白质氨基酸;非蛋白质氨基酸

3. 氨基酸的酸碱性质

氨基酸的解离;氨基酸的等电点

4. 氨基酸的化学反应

α-羧基参加的反应;α-氨基参加的反应;α-氨基和羧基共同参加的反应

5. 氨基酸的旋光性和光谱性质

氨基酸的旋光性和立体化学;氨基酸的光谱性质

6. 氨基酸混合物的分析和分离

分配层析法的一般原理;分配柱层析;纸层析;薄层层析;离子交换层析

7. 肽

肽和肽键的结构;肽的物理和化学性质;天然存在的活性肽

8. 蛋白质的组成、分类、分子大小和结构层次

蛋白质的化学组成和分类;蛋白质分子的形状和大小;蛋白质分子结构的组织层次

9. 蛋白质的一级结构

蛋白质的氨基酸序列决定蛋白质的功能;蛋白质序列数据库;蛋白质化学测序的策略

10. 蛋白质测序的一些常用方法

末端残基分析;二硫键的断裂;氨基酸组成的分析;多肽链的部分裂解;肽段氨基酸序列的测定;肽段在原多肽链中的次序的确定;二硫键位置的确定

11. 氨基酸序列与生物进化

序列的同源性、同源蛋白质和蛋白质家族;同源蛋白质氨基酸序列的物种差异;同源蛋白质具有共同的进化起源

第2章 蛋白质的三维结构

考核要点:

肽键的性质、蛋白质的二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构和亚基缔合;蛋白质的变性

主要考核内容:

1. 蛋白质三维结构的概述

蛋白质构象主要由弱相互作用稳定;肽键具有刚性和平面的性质;多肽主

链的折叠受到空间位阻的限制

2. 测定蛋白质三维结构的方法

X射线衍射法;研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法

3. 蛋白质的二级结构

α螺旋;氨基酸序列影响α螺旋的稳定性;β构象;β转角和Ω环;无规

卷曲

4. 纤维状蛋白质

α-角蛋白;丝心蛋白和β-角蛋白:胶原蛋白;弹性蛋白

5. 蛋白质超二级结构和结构域

超二级结构;结构域

6. 球状蛋白质与三级结构

三级结构的形成;球状蛋白质三级结构的特征;球状蛋白质三级结构/结构

域的类型

7. 四级结构和亚基缔合

有关四级结构的一些概念;四级缔合的驱动力;亚基相互作用的方式

8. 蛋白质的变性、折叠和结构预测

蛋白质的变性;氨基酸序列规定蛋白质的三维结构;蛋白质肽链折叠的动

力学和蛋白质结构的预测

第3章 蛋白质的生物学功能

考核要点:

通过学习血红蛋白、肌红蛋白结构与功能的关系,理解蛋白质结构与功能的关系

主要考核内容:

1. 蛋白质功能的多样性

2. 氧结合蛋白质—肌红蛋白:贮存氧

肌红蛋白的三级结构;辅基血红素;O2与肌红蛋白的结合;O2的结合改

变肌红蛋白的构象

3. 氧结合蛋白质—血红蛋白:转运氧

血红蛋白的结构;氧结合引起的血红蛋白构象变化;血红蛋白的协同性氧结合(Hb氧结合曲线);H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响

4. 血红蛋白分子病

分子病是遗传的;镰刀状细胞贫血病

第4章 蛋白质的性质、分离纯化和鉴定

考核要点:

蛋白质酸碱性质、胶体性质和蛋白质沉淀,蛋白质分离纯化的方法与原理

主要考核内容:

1. 蛋白质在水溶液中的行为

蛋白质的酸碱性质;蛋白质的胶体性质和蛋白质沉淀

2. 蛋白质分离纯化的一般程序

3. 蛋白质分离纯化的方法

等电点沉淀和盐析、有机溶剂分级分离、透析和超滤、密度梯度超速离心、凝胶过滤、凝胶电泳、等电聚焦和双向电泳、离子交换层析、疏水相互作用层析、亲和层析和高效液相层析

4. 蛋白质相对分子质量的测定

凝胶过滤法测定相对分子质量、SDS-PAGE测定相对分子质量和沉降速度法测定相对分子质量

5. 蛋白质的含量测定与纯度鉴定

第5章 酶的催化作用

考核要点:

酶的化学本质及其分类和命名;酶的专一性;酶的活力测定;核酶的概念

主要考核内容:

1. 酶是生物催化剂

酶与一般催化剂的共同点;酶作为生物催化剂的特点

2. 酶的化学本质及其组成

酶的化学本质;酶的化学组成;单体酶、寡聚酶、多酶复合物

3. 酶的命名和分类

习惯命名法;国际系统命名法;国际系统分类法及酶的编号;六大类酶的

特征和举例

4. 酶的专一性

酶的专一性;有关酶作用的专一性的假说

5. 酶的活力测定和分离纯化

酶活力的测定;酶的分离纯化

6. 非蛋白质生物催化剂—核酶

核酶(ribozyme)的概念;核酶的种类;核酶的研究意义及应用前景

7. 抗体酶及酶工程简介

第6章 酶动力学

考核要点:

米氏方程和米氏常数的意义;酶的抑制作用;温度、PH及激活剂对酶促反应的影响

主要考核内容:

1. 化学动力学基础

化学反应速率及其测定;反应分子数和反应级数;各级反应特征

2. 底物浓度对酶促反应速率的影响

中间复合物学说;酶促反应的动力学方程式;多底物的酶促反应动力学

3. 酶的抑制作用

抑制程度的表示方法;抑制作用的类型;可逆抑制作用和不可逆抑制作用

的鉴别;可逆抑制作用动力学;一些重要的抑制剂

4. 温度对酶促反应的影响

5. PH对酶促反应的影响

6. 激活剂对酶促反应的影响

第7章 酶作用机制和酶活性调节

考核要点:

酶活性部位的概念;酶促反应机制及酶活性的别构调节;酶活性的共价调节;同工酶的概念

主要考核内容:

1. 酶的活性部位

酶活性部位的特点;研究酶活性部位的方法

2. 酶催化反应的独特性质

3. 酶促反应机制

酸碱催化;共价催化;金属离子催化;底物和酶的邻近效应与定向效应;

底物的形变和诱导契合;多元催化和协同效应;活性部位微环境的影响

4. 酶活性的别构调节

酶的别构效应和别构酶的性质

5. 酶活性的共价调节

酶的可逆共价修饰类型;酶的不可逆共价调节—酶原的激活

6. 同工酶

第8章 核酸的结构和功能

考核要点:

核酸和核苷酸的组成和结构;DNA的结构和功能;RNA的结构与功能

主要考核内容:

1. 核酸的发现和研究简史

2. 核酸的种类和分布

3. 核酸的化学组成

4. DNA的结构和功能

5. RNA的结构与功能

第9章 核酸的物理化学性质和研究方法

考核要点:

核酸的水解;核酸的紫外吸收;核酸的变性、复性及杂交;核酸的分离纯化

主要考核内容:

1. 核酸的水解

2. 核酸的酸碱性质

3. 核酸的紫外吸收

4. 核酸的变性、复性和杂交

5. 核酸的分离和纯化

第10章 维生素和辅酶

考核要点:

维生素的概念、分类及生物学功能; B族维生素与其相应辅酶的关系

主要考核内容:

1. 维生素概论

2. 脂溶性维生素

维生素A;维生素D;维生素E;维生素K

3. 水溶性维生素

维生素B1和硫胺素焦磷酸;维生素PP和烟酰胺辅酶;维生素B2和黄素辅酶;泛酸和辅酶A;维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺;维生素B12(氰钴胺素)及其辅酶;生物素;叶酸和四氢叶酸;硫辛酸;维生素C

第11章 新陈代谢总论

考核要点:

新陈代谢的基本概念和原理;新陈代谢的研究方法

主要考核内容:

1. 新陈代谢的基本概念和原理

2. 新陈代谢的研究方法

第12章 生物能学

考核要点:

自由能的概念和标准自由能,生物体内ATP与磷酰基转移

主要考核内容:

1. 自由能的概念

2. 标准自由能变化

3. ATP与磷酰基转移

第13章 六碳糖的分解和糖酵解作用

考核要点:

糖酵解作用的反应机制及能量转变;丙酮酸的去路及糖酵解作用的调节

主要考核内容:

1. 糖酵解作用的研究历史

2. 糖酵解过程概述

3. 糖酵解第一阶段的反应机制

葡萄糖的磷酸化;葡萄糖-6-磷酸异构化形成果糖-6-磷酸;果糖-6-磷酸形成果糖-1,6-二磷酸;果糖-1,6-二磷酸转变成甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸;二羟丙酮磷酸转变为甘油醛-3-磷酸

4. 糖酵解第二阶段的反应机制

甘油醛-3-磷酸氧化成1,3-二磷酸甘油酸;1,3-二磷酸甘油酸转移高能磷酸键基团形成ATP;3-磷酸甘油酸转变为2-二磷酸甘油酸;2-二磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸;磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸并产生一个ATP分子

5. 由葡萄糖转变为两分子丙酮酸能量转变的估算

6. 丙酮酸的去路

7. 糖酵解作用的调节

磷酸果糖激酶是关键酶; 2,6-二磷酸果糖对酵解的调节作用;己糖激酶和丙酮酸激酶对糖酵解的调节作用

8. 其他六碳糖进入糖酵解途径

第14章 柠檬酸循环

考核要点:

丙酮酸的脱氢脱羧过程及柠檬酸循环过程;能量转换及调控

主要考核内容:

1. 丙酮酸转化成乙酰辅酶A的过程

2. 柠檬酸循环

草酰乙酸与乙酰-CoA缩合形成柠檬酸;柠檬酸异构化形成异柠檬酸;异柠

檬酸氧化形成α-酮戊二酸;α-酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰-CoA;琥珀酰-CoA转化成琥珀酸并产生一个高能磷酸键;琥珀酸脱氢形成延胡索酸;延胡索酸水合形成L-苹果酸;L-苹果酸脱氢形成草酰乙酸

3. 柠檬酸循环的化学总结算

4. 柠檬酸循环的调控

5. 柠檬酸循环在代谢中的双重角色

6. 乙醛酸途径

第15章 氧化磷酸化作用

考核要点:

电子传递和氧化磷酸化作用

主要考核内容:

1. 氧化还原电势

氧化-还原电势;生物体中某些重要的氧化-还原电势;电势和自由能的关

系;标准电动势和平衡常数的关系

2. 电子传递和氧化呼吸链

呼吸链概念的建立;电子传递链;电子传递链详情;电子传递的抑制剂

3. 氧化磷酸化作用

线粒体的结构;氧化磷酸化作用机制;质子梯度的形成;ATP合成机制;氧化磷酸化的解偶联和抑制;细胞溶胶内NADH的再氧化;氧化磷酸化的调控;一个葡萄糖分子彻底氧化产生ATP分子数的总结算

第16章 戊糖磷酸途径

考核要点:

戊糖磷酸途径及其生物需意义

主要考核内容:

1. 戊糖磷酸途径的主要反应

2. 戊糖磷酸途径反应速率的调控

3. 戊糖磷酸途径的生物学意义

第17章 糖异生和糖的其他代谢途径

考核要点:

糖异生作用的途径及其调控

主要考核内容:

1. 糖异生作用

糖异生作用的途径;糖异生途径总览;由丙酮酸形成葡萄糖的能量消耗及

意义;糖异生作用的调节;乳酸的再利用和可立氏循环

2. 乙醛酸途径

第18章 糖原的分解和生物合成

考核要点:

糖原的降解和合成过程

主要考核内容:

1. 糖原的生物学意义

2. 糖原的降解

糖原磷酸化酶;糖原脱支酶;磷酸葡萄糖变位酶的作用;6-磷酸葡糖磷酸

3. 糖原的生物合成

催化糖原合成的三种酶

4. 糖原代谢的调控

糖原磷酸化酶的调节机制;糖原合酶的调节机制; G蛋白及其对激素信号

的传递作用

第19章 脂质的代谢

考核要点:

脂肪酸的氧化;不饱和脂肪酸的氧;酮体的生成;脂质的生物合成

主要考核内容:

1. 三酰甘油的消化、吸收和转运

2. 脂肪酸的氧化

脂肪酸的活化;脂肪酸转入线粒体;β-氧化;脂肪酸氧化是高度放能过程

3. 不饱和脂肪酸的氧化

不饱和脂肪酸的氧化;奇数碳原子脂肪酸的氧化生成丙酰-CoA;脂肪酸还

可发生α-或ω-氧化

4. 酮体

乙酰-CoA的代谢结局;肝中酮体的形成;肝外组织使用酮体作为燃料

5. 脂肪酸代谢的调节

6. 脂质的生物合成

贮存脂肪;脂肪酸的生物合成;脂酰甘油的生物合成;磷脂类的生物合成;

其他脂类的生物合成

第20章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

考核要点:

蛋白质的降解,氨基酸的分解代谢、尿素的形成过程;氨基酸碳骨架的氧化途径;生糖氨基酸和生酮氨基酸;氨基酸与一碳单位

主要考核内容:

1. 蛋白质降解

蛋白质的降解的特性;蛋白质的降解的反应机制;机体对外源蛋白质的

需要及其消化作用

2. 氨基酸的分解代谢

氨基酸的脱氨基作用;氧化脱氨基作用:其他的脱氨基作用;联合脱氨基作用;氨基酸的脱羧基作用;氨的命运

3. 尿素的形成

尿素循环的发现;尿素循环;尿素循环的调节

4. 氨基酸碳骨架的氧化途径

形成乙酰-CoA的途径;α-酮戊二酸途径;形成琥珀酰-CoA的途径;形

成延胡索酸途径;形成草酰乙酸途径

5. 生糖氨基酸和生酮氨基酸

6. 由氨基酸衍生的其他重要物质

氨基酸与一级碳单位;氨基酸与生物活性物质

第21章 氨基酸的生物合成和生物固氮

考核要点:

氨基酸的生物合成

主要考核内容:

1. 生物固氮

2. 氨的同化作用—氨通过谷氨酸和谷氨酰胺掺入生物分子

3. 氨基酸的生物合成

由α-酮戊二酸形成的氨基酸—谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、精氨酸、赖氨

酸;由草酰乙酸形成的氨基酸—天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸、赖氨酸;由丙酮酸族的氨基酸—丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸;丝氨酸族的氨基酸—丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸;芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成

4. 氨基酸生物合成的调节

第22章 核酸的降解和核苷酸代谢

考核要点:

核酸和核苷酸的分解代谢,核苷酸的生物合成

主要考核内容:

1. 核酸和核苷酸的分解代谢

核酸的降解;核苷酸的分解;嘌呤碱的分解;嘧啶碱的分解

2. 核苷酸的生物合成

嘌呤核糖核苷酸的合成;嘧啶核糖核苷酸的合成;核苷一磷酸转变成核苷

三磷酸;脱氧核糖核苷酸的合成

原标题:西北师范大学2022年硕士研究生招生考试自命题科目参考大纲

文章来源:https://yjsy.nwnu.edu.cn/2021/0713/c2713a168165/page.htm

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